Wszystkie aminy katecholowe mają charakter zasadowy uwarunkowany obecnością grupy aminowej oraz wykazują zdolność do chelatowania dwu- wartościowych jonów metali dzięki obecności ugrupowania katecholo- wego.
Biosynteza amin katecholowych zachodzi w neuronach adrenergicz- nych i w komórkach chromochlonnych rdzenia nadnerczy (ryc. 2). W organizmie ssaków substratem wyjściowym do biosyntezy amin katecholowych jest aminokwas tyrozyna, która powstaje przez hydroksylację fenyloala- niny w wątrobie.
W mitochondriach tyrozyna w obecności tetrahydropterydyny, jonu Fes+, tlenu cząsteczkowego oraz hydroksylazy tyrozyny ulega dalszej hy- droksyiacji w pozycji 3. Powstająca 3,4-dihydroksyfenyloalanina (DOPA) jest substratem dla dekarboksylazy aromatycznych aminokwasów, zwanej również DOPA-dekarboksylazą. Ten cytoplazmatyczny enzym wymaga jako koenzymu pirofosforanu pirydoksalu, a jego aktywatorem jest Zna+ (ryc. 2).
Swoistość substratu dla DOPA-dekarboksylazy jest względna, gdyż od- szczepia ona dwutlenek we(gla również od innych lewoskrętnych aromatycznych aminokwasów, np, od 5-hydroksytryptofanu, m-tyrozyny, o-tyro- zyny lub 3,4-dihydroksyfenyloseryny. Enzym ten ma natomiast nikłe powinowactwo do histydyny, p-tyrozyny, tryptofanu i lenyloalaniny. W pro-
Wytworzenie noradrenaliny z dopaminy odbywa się przy udziale (ł-hy- droksylazy dopaminy umiejscowionej w tworach subkomórkowych zwanych pęcherzykami ziarnistymi. Enzym ten zawiera jako grupę prostelycz- ną jon Cus + , a do jego sprawnego działania pożądana jest obecność kwasu askorbowego lub cysteiny. Na tym etapie kończy się biosynteza amin ka- techolowych w neuronach adrenorgicznych. Natomiast komórki chromo- chłonne rdzenia nadnerczy zawierają jeszcze jeden enzym, mianowicie N-metylotransferazę fenyloctanoloamin. Enzym ten katalizuje przenoszenie grupy metylowej z S-adenozylometioniny na grupę aminową noradrenaliny i w ten sposób przekształca ją w adrenalinę. Aktywność N-metylo- transferazy jest regulowana przez hormony kory nadnerczy.